Kinin
Kinin adalah berbagai peptida yang berhubungan secara struktural, seperti bradikinindan kallidin.[1] Mereka adalah anggota keluarga autakoid.[2] Kinin adalah peptida yang dipisahkan dari kininogen melalui proses kallikrein. Kallikrein mengaktifkan kinin ketika dirangsang.[3]
Ini merupakan komponen dari sistem kinin-kallikrein.
Prekursornya adalah kininogen.[4] Kininogen mengandung urutan bradikinin 9-11 asam amino.[5]
Dalam botani, hormon tumbuhan yang dikenal sebagai "sitokinin" awalnya disebut "kinin". Kemudian nama tersebut diubah untuk menghindari kebingungan.[6]
Sejarah
Kinin awalnya ditemukan oleh J.E. Abelous dan E. Bardier pada tahun 1909 saat melakukan percobaan di mana cairan tubuh manusia seperti urine disuntikkan ke anjing. Pengamatan yang dihasilkan menyatakan bahwa urine menyebabkan penurunan tekanan darah.[3][butuh klarifikasi]
Efek kinin
Kinin adalah peptida berumur pendek yang menyebabkan sensasi nyeri, dilatasi arteriol, peningkatan permeabilitas vaskular, dan menyebabkan kontraksi pada otot polos. Kinin mentransmisikan efeknya melalui reseptor yang terhubung dengan protein G.[5]
Kinin bekerja pada akson untuk memblokir impuls saraf, yang menyebabkan relaksasi otot distal. Kinin juga merupakan stimulator saraf yang kuat yang sebagian besar bertanggung jawab atas sensasi nyeri (dan terkadang gatal). Kinin meningkatkan permeabilitas vaskular dengan bekerja pada sel endotel vaskular untuk menyebabkan kontraksi sel. Bersamaan dengan itu, kinin menginduksi ekspresi lokal molekul adhesi. Bersama-sama, kinin meningkatkan adhesi dan ekstravasasi sel darah putih. Kinin dengan cepat dinonaktifkan oleh protease yang dihasilkan secara lokal selama proses yang disebutkan di atas.[7]
Kinin bekerja secara lokal untuk menginduksi vasodilasi dan kontraksi otot polos.[8] Kinin berfungsi sebagai mediator untuk respons inflamasi dengan memicu sistem imun. Kinin juga mampu mengatur fungsi kardiovaskular dan ginjal dengan memediasi efek penghambat ACE.[9] Penurunan aktivitas kinin dapat menyebabkan tekanan darah tinggi, retensi natrium, dan penyempitan pembuluh darah.[3]
Aspirin menghambat aktivasi kallenogen dengan mengganggu pembentukan enzim kallikrein, yang penting dalam proses aktivasi.
Tempat produksi kinin
Kinin sebagian besar diproduksi pada jaringan tubuh yang meradang atau cedera dan cairan tubuh manusia. Peptida kinin (kallidin dan bradikinin) terdapat dalam darah dan urine manusia.[10]
Reseptor kinin
Terdapat dua jenis reseptor kinin: B1 dan B2. Keduanya merupakan reseptor yang terhubung dengan protein G, di mana B2 diekspresikan di berbagai jaringan dan B1 diinduksi oleh peradangan, cedera jaringan, dan stres..[11] Tubuh manusia mengandung lebih banyak reseptor B2 daripada reseptor B1.[10]
Reseptor B1 dan B2 pada dasarnya berhubungan sebagai gen homolog.[12] Keduanya memiliki jalur pensinyalan seluler yang sama, meskipun polanya berbeda dalam intensitas dan durasi; jalur pensinyalan B1 berlangsung lebih lama daripada jalur pensinyalan B2.[13]
Referensi
- ^ Kinins. De Gruyter. 2011. ISBN 978-3-11-025235-4.
- ^ MeSH Kinins
- ^ a b c Sharma, Jagdish N., ed. (2014). Recent Developments in the Regulation of Kinins. doi:10.1007/978-3-319-06683-7. ISBN 978-3-319-06682-0. S2CID 38701984.
- ^ Online Medical Dictionary
- ^ a b Bader, Michael (2011-01-16), Bader, Michael (ed.), "1 Kinins: History and outlook", Kinins, Berlin, Boston: DE GRUYTER, hlm. 1–6, doi:10.1515/9783110252354.1, ISBN 978-3-11-025235-4, diakses tanggal 2021-04-30
- ^ Galuszka P, Spíchal L, Kopečný D, Tarkowski P, Frébortová J, Šebela M, Frébort I (2008). "Metabolism of plant hormones cytokinins and their function in signaling, cell differentiation and plant development". Bioactive Natural Products (Part N). Studies in Natural Products Chemistry. Vol. 34. hlm. 203–64. doi:10.1016/S1572-5995(08)80028-2. ISBN 978-0-444-53180-3.
- ^ Textbook Immunology: a short course, 5th ed, Coico R, Sunshine G, Benjamini E.Wiley-Liss
- ^ "Kinin" di Kamus Medis Dorland
- ^ Rhaleb NE, Yang XP, Carretero OA (April 2011). "The kallikrein-kinin system as a regulator of cardiovascular and renal function". Comprehensive Physiology. 1 (2): 971–93. doi:10.1002/cphy.c100053. ISBN 9780470650714. PMC 4685708. PMID 23737209.
- ^ a b Duncan, Ann-Maree; Kladis, Athena; Jennings, Garry L.; Dart, Anthony M.; Esler, Murray; Campbell, Duncan J. (2000-04-01). "Kinins in humans". American Journal of Physiology. Regulatory, Integrative and Comparative Physiology. 278 (4): R897 – R904. doi:10.1152/ajpregu.2000.278.4.r897. ISSN 0363-6119. PMID 10749777.
- ^ Soley, Bruna da Silva; Morais, Rafael Leite Tavares de; Pesquero, João Bosco; Bader, Michael; Otuki, Michel Fleith; Cabrini, Daniela Almeida (2016-05-01). "Kinin receptors in skin wound healing". Journal of Dermatological Science. 82 (2): 95–105. doi:10.1016/j.jdermsci.2016.01.007. ISSN 0923-1811. PMID 26817699.
- ^ Girolami, Jean-Pierre; Bouby, Nadine; Richer-Giudicelli, Christine; Alhenc-Gelas, Francois (March 2021). "Kinins and Kinin Receptors in Cardiovascular and Renal Diseases". Pharmaceuticals (dalam bahasa Inggris). 14 (3): 240. doi:10.3390/ph14030240. ISSN 1424-8247. PMC 8000381. PMID 33800422.
- ^ da Costa, Patrícia L. N.; Sirois, Pierre; Tannock, Ian F.; Chammas, Roger (2014-04-01). "The role of kinin receptors in cancer and therapeutic opportunities". Cancer Letters. 345 (1): 27–38. doi:10.1016/j.canlet.2013.12.009. ISSN 0304-3835. PMID 24333733.
Pranala luar
Konten ini disalin dari wikipedia, mohon digunakan dengan bijak.
