Ensiklopedia Dunia

Temukan artikel dan sumber daya untuk membantu menjawab pertanyaan Anda.

Teikoplanin

Teikoplanin
Data klinis
Pengucapan/ˌtaɪkoʊˈpleɪnɪn/
TY-koh-PLAY-nin
Nama dagangTargocid, Vellanin
AHFS/Drugs.comInternational Drug Names
Kategori
kehamilan
Rute
pemberian		Intravena, intramuskular
Kode ATC
Status hukum
Status hukum
  • AU: S4 (Prescription only) [1]
  • UK: POM (Hanya resep)
  • EU: Rx-only [2]
Data farmakokinetika
Bioavailabilitas90% (IM)
Pengikatan protein90% - 95%
MetabolismeNol
Waktu paruh eliminasi70 - 100 jam
EkskresiGinjal (97% tidak berubah)
Pengenal
  • Ristomisin A 34-O-[2-(asetilamino)-2-deoksi-.beta.-D-glukopiranosil]-22,31-dikloro-7-demetil-64-O-demetil-19-deoksi-56-O-[2-deoksi-2-[(8-metil-1-oksononil)amino]-.beta.-D-glukopiranosil]-42-O-.alfa.-D-manopiranosil-
Nomor CAS
PubChem CID
DrugBank
ChemSpider
UNII
KEGG
ChEMBL
NIAID ChemDB
CompTox Dashboard (EPA)
Data sifat kimia dan fisik
RumusVariabel
Massa molar1564.3 - 1907.7 g/mol
Titik leleh260 °C (500 °F) (dec.)
  • InChI=1S/C89H99Cl2N9O33/c1-34(2)9-7-5-4-6-8-10-61(109)95-69-75(114)72(111)59(32-102)130-88(69)133-79-56-26-41-27-57(79)127-53-18-14-39(24-48(53)91)78(132-87-68(93-35(3)104)74(113)71(110)58(31-101)129-87)70-85(122)99-67(86(123)124)46-29-43(106)30-55(128-89-77(116)76(115)73(112)60(33-103)131-89)62(46)45-23-38(13-15-50(45)107)64(82(119)100-70)97-84(121)66(41)98-83(120)65-40-21-42(105)28-44(22-40)125-54-25-37(12-16-51(54)108)63(92)81(118)94-49(80(117)96-65)20-36-11-17-52(126-56)47(90)19-36/h11-19,21-30,34,49,58-60,63-78,87-89,101-103,105-108,110-116H,4-10,20,31-33,92H2,1-3H3,(H,93,104)(H,94,118)(H,95,109)(H,96,117)(H,97,121)(H,98,120)(H,99,122)(H,100,119)(H,123,124)/t49-,58-,59-,60-,63+,64-,65+,66-,67-,68-,69-,70+,71-,72-,73-,74-,75-,76+,77+,78-,87+,88+,89+/m1/s1 checkY
  • Key:FHBQKTSCJKPYIO-OXIGXJDJSA-N checkY
 ☒NcheckY (what is this?)  (verify)

Teikoplanin adalah antibiotik glikopeptida dengan spektrum aktivitas yang mirip dengan vankomisin. Mekanisme kerjanya adalah menghambat sintesis peptidoglikan dinding sel bakteri.[3][4] Obat ini digunakan dalam profilaksis dan pengobatan infeksi serius yang disebabkan oleh bakteri gram-positif termasuk Staphylococcus aureus yang resistan terhadap metisilin dan Enterococcus faecalis .[3]

Teikoplanin tersedia secara luas di banyak negara Eropa, Asia, dan Amerika Selatan, namun saat ini belum disetujui oleh Badan Pengawas Obat dan Makanan Amerika Serikat dan tidak tersedia secara komersial di Amerika Serikat.[5]

Kekuatannya dianggap karena panjangnya rantai hidrokarbon.[6]

Sejarah

Teikoplanin pertama kali diisolasi pada tahun 1978 dari Actinoplanes teichomyceticus (ATCC 31121), spesies aktinobakteri langka dalam famili Micromonosporaceae. Bakteri tersebut diperoleh dari sampel tanah yang dikumpulkan di Desa Nimodi, Indore, India.[7][8][9] Struktur kimia teikoplanin ditentukan dan dipublikasikan pada tahun 1984.[7]

Teikoplanin pertama kali diperkenalkan ke dalam penggunaan klinis pada tahun 1984.[10] Setelah publikasi penelitian yang menunjukkan efikasinya terhadap infeksi seperti infeksi tulang dan jaringan lunak, endokarditis, pneumonia, dan sepsis pada tahun 1986, obat ini menerima persetujuan regulasi di Eropa pada tahun 1988.[7][10][11]

Jalur biosintesis yang menghasilkan teikoplanin, serta daerah regulasi yang mengatur biosintesis, dipelajari secara intensif dalam beberapa tahun terakhir, memungkinkan terciptanya model terintegrasi dari biosintesisnya.[12]

Indikasi

Teikoplanin mengobati berbagai macam infeksi dengan bakteri gram-positif termasuk endokarditis, sepsis, infeksi jaringan lunak dan kulit, dan infeksi yang berhubungan dengan kateter vena.[13]

Penelitian telah menyelidiki penggunaan teikoplanin oral dalam pengobatan kolitis pseudomembran dan diare yang berhubungan dengan Clostridioides difficile, dan menemukan bahwa obat ini menunjukkan efikasi yang sebanding dengan vankomisin.[14][15][16]

Organisme yang rentan

Teikoplanin telah menunjukkan efikasi in vitro terhadap bakteri gram-positif termasuk Staphylococcus (termasuk MRSA), Streptococcus, Enterococcus, dan terhadap bakteri gram-positif anaerobik termasuk Clostridium spp. Teikoplanin tidak efektif terhadap bakteri gram-negatif karena molekul polar yang besar dari senyawa tersebut tidak dapat melewati membran luar organisme ini.[13] Berikut ini merupakan data kerentanan MIC untuk beberapa patogen yang signifikan secara medis:[4]

Farmakologi

Farmakokinetik

Karena penyerapan oral yang buruk, teikoplanin memerlukan pemberian intravena atau intramuskular untuk efek sistemik. Pemberian intramuskular mencapai sekitar 90% bioavailabilitas. Obat ini menunjukkan ikatan protein yang tinggi (90-95%) dan terutama dieliminasi melalui ginjal tanpa perubahan, dengan metabolisme hati minimal (2-3%) melalui hidroksilasi. Klirens berkurang pada pasien dengan gangguan ginjal dan tidak dihilangkan secara signifikan oleh hemodialisis. Teikoplanin menunjukkan waktu paruh yang panjang yaitu 45-70 jam, memungkinkan pemberian dosis sekali sehari setelah dosis awal.[7][13][17][18][19]

Farmakodinamik

Teikoplanin adalah antibiotik glikopeptida yang menghambat sintesis dinding sel bakteri. Obat ini mengikat ujung D-alanil-D-alanin (D-Ala-D-Ala) dari prekursor peptidoglikan, mencegah reaksi transpeptidasi yang diperlukan untuk ikatan silang dinding sel. Pengikatan ini juga mengganggu polimerisasi peptidoglikan, yang pada akhirnya menyebabkan kematian sel.[7]

Selain pengikatannya pada ujung D-Ala-D-Ala, teikoplanin juga dapat berinteraksi dengan substrat lipid II dalam membran sel bakteri melalui ekor hidrofobiknya. Interaksi ini dapat memfasilitasi kedekatan antibiotik dengan peptidoglikan yang baru terbentuk, sehingga meningkatkan efek penghambatannya. Namun, mekanisme ini belum sepenuhnya dikonfirmasi.[7]

Efek samping

Efek samping teikoplanin biasanya terbatas pada efek lokal atau reaksi hipersensitivitas. Meskipun ada potensi nefrotoksisitas dan ototoksisitas, kejadian toksisitas organ tersebut jarang terjadi jika konsentrasi serum yang direkomendasikan berhasil dipertahankan.[13]

Pertimbangan

Penurunan fungsi ginjal memperlambat pembersihan teikoplanin, sehingga meningkatkan waktu paruh eliminasinya. Waktu paruh eliminasi lebih panjang pada orang tua karena fungsi ginjal yang menurun pada populasi ini.[13]

Kimia

Teikoplanin sebenarnya merupakan campuran beberapa senyawa, lima senyawa utama (disebut teikoplanin A2-1 hingga A2-5) dan empat senyawa minor (disebut teikoplanin RS-1 hingga RS-4).[17][20] Semua teikoplanin memiliki inti glikopeptida yang sama, yang disebut teicoplanin A3-1, struktur cincin yang menyatu yang melekatkan dua karbohidrat (mannosa dan N-asetilglukosamin). Komponen utama dan minor juga mengandung bagian karbohidrat ketiga, β-D-glukosamin, dan hanya berbeda dalam panjang dan konformasi rantai samping yang melekat padanya. Teikoplanin A2-4 dan RS-3 memiliki rantai samping kiral, sementara semua rantai samping lainnya bersifat akiral. Teikoplanin A3 tidak memiliki rantai samping maupun bagian β-D-glukosamin. Struktur inti teikoplanin dan rantai samping yang mencirikan lima senyawa teikoplanin utama dan empat senyawa teikoplanin minor ditunjukkan di bawah ini.

Inti teikoplanin (kiri, hitam) dan rantai samping yang mencirikan teikoplanin A2-1 hingga A2-5 (tengah) serta RS-1 hingga RS-4 terkait (kanan). Berwarna biru: β-D-glukosamin.

Teikoplanin mengacu pada kompleks produk alami terkait yang diisolasi dari kaldu fermentasi galur Actinoplanes teichomyceticus,[21] yang terdiri dari sekelompok lima struktur. Struktur ini memiliki aglikon umum, atau inti, yang terdiri dari tujuh asam amino yang diikat oleh ikatan peptida dan eter untuk membentuk sistem empat cincin. Kelima struktur ini berbeda berdasarkan identitas rantai samping asil lemak yang melekat pada gula. Asal-usul ketujuh asam amino ini dalam biosintesis teikoplanin dipelajari melalui resonansi magnetik inti 1H dan 13C.[22] Studi menunjukkan asam amino 4-Hpg, 3-Cl-Tyr, dan 3-kloro-β-hidroksitirosin berasal dari tirosin, dan asam amino 3,5-dihidroksifenilglisina (3,5-Dpg) berasal dari asetat. Teikoplanin mengandung 6 asam amino non-proteinogenik dan tiga gugus gula, N-asil-β-D-glukosamin, N-asetil-β-D-glukosamin, dan D-manosa.

Gugus gen

Studi gugus genetik yang mengkode biosintesis teikoplanin mengidentifikasi 49 kerangka baca terbuka (ORF) yang diduga terlibat dalam biosintesis, ekspor, resistensi, dan regulasi senyawa tersebut. Tiga puluh lima ORF ini mirip dengan yang ditemukan pada gugus gen glikopeptida lainnya. Fungsi masing-masing gen ini dijelaskan oleh Li dan rekan kerja.[23] Ringkasan tata letak dan tujuan gen ditunjukkan di bawah ini.

Tata letak gen. Gen-gen tersebut diberi nomor. Huruf L dan R menunjukkan arah transkripsi. Kehadiran simbol * berarti gen ditemukan setelah NRP, yang direpresentasikan oleh A, B, C, dan D. Berdasarkan gambar dari: Li, T-L.; Huang, F.; Haydock, S. F.; Mironenko, T.; Leadlay, P. F.; Spencer, J. B. Chemistry & Biology. 2004, 11, hlm. 109.

[11-L] [10-L] [9-R] [8-R] [7-R] [6-R] [5-Kanan] [4-L][3-R] [2-R] [1-R] [A-R] [B-R] [C-R] [D-R] [1*-R] [2*-R] [3*-R] [4*-R] [5*-R] [6*-R] [7*-R] [8*-R] [9*-R] [10*-R] [11*-R] [12*-R] [13*-R] [14*-R] [15*-R] [16*-R] [17*-R] [18*-R] [19*-R] [20*-R] [21*-R] [22*-R] [23*-R] [24*-R] [25*-L] [26*-L] [27*-R] [28*-R] [29*-R] [30*-R][31*-R] [32*-L] [33*-L] [34*-R]

Enzim yang diproduksi berdasarkan urutan gen Protein pengatur Enzim lain Enzim resisten Enzim biosintetik Β-hidroksi-tirosin dan 4-hidroksi-fenilglisin Transferase glikosil Sintetase peptida Oksigenase P450 Halogenase Enzim biosintesis 3,5-dihidroksi fenilglisin
Gen 11, 10, 3, 2, 15*, 16*, 31* 9, 8, 1*, 2*, 4*, 11*, 13*, 21*, 26*, 27*, 30*, 32*, 33*, 34* 7, 6, 5 4, 12*, 14*, 22*, 23*, 24*, 25*, 28*, 29* 1, 3*, 10* A, B, C, D 5*, 6*, 7*, 9* 8* 17*, 18*, 19*, 20*, 23*

Sintesis tulang punggung heptapeptida

Tulang punggung heptapeptida teikoplanin disusun oleh sintetase peptida nonribosomal (NRPS) TeiA, TeiB, TeiC, dan TeiD. Secara bersama-sama, semuanya terdiri dari tujuh modul, yang masing-masing berisi sejumlah domain, dengan masing-masing modul bertanggung jawab atas penggabungan satu asam amino. Modul 1, 4, dan 5 mengaktifkan L-4-Hpg sebagai aminoasil-AMP, modul 2 dan 6 mengaktifkan L-Tyr, dan modul 3 dan 7 mengaktifkan L-3,5-Dpg. Asam amino yang diaktifkan terikat secara kovalen ke NRPS sebagai tioester oleh kofaktor fosfopanteteina, yang melekat pada domain protein pembawa peptidil (PCP). Asam amino yang terikat enzim kemudian disatukan oleh ikatan amida melalui aksi domain kondensasi (C).

Heptapetida teikoplanin mengandung 4 asam amino D, yang dibentuk oleh epimerisasi asam amino L yang diaktifkan. Modul 2, 4, dan 5 masing-masing mengandung domain epimerisasi (E) yang mengkatalisis perubahan ini. Modul 1 tidak mengandung domain E, dan epimerisasi diusulkan untuk dikatalisis oleh domain C.[24] Secara keseluruhan, enam dari tujuh asam amino total tulang punggung teikoplanin tersusun dari asam amino nonproteinogenik atau yang dimodifikasi. Sebelas enzim diinduksi secara koordinatif untuk menghasilkan enam residu yang dibutuhkan ini.[25] Teikoplanin mengandung dua posisi terklorinasi, 2 (3-Cl-Tyr) dan 6 (3-Cl-β-Hty). Halogenase Tei8* telah bekerja untuk mengkatalisis halogenasi kedua residu tirosin. Klorinasi terjadi pada tingkat amino asil-PCP selama biosintesis, sebelum penggabungan oksidatif fenolik, dengan kemungkinan tirosin atau β-hidroksitirosin menjadi substrat klorinasi.[26] Hidroksilasi residu tirosin modul 6 juga terjadi "dalam trans" selama perakitan tulang punggung heptapeptida.

Modifikasi setelah pembentukan tulang punggung heptapeptida

Setelah tulang punggung heptapeptida terbentuk, perantara linier yang terikat enzim disiklisasi.[25] Studi gangguan gen menunjukkan oksigenase sitokrom P450 sebagai enzim yang melakukan reaksi penggabungan. Domain X dalam modul NRPS akhir diperlukan untuk merekrut enzim oksigenase.[27] OxyB membentuk cincin pertama dengan menggabungkan residu 4 dan 6, dan OxyE kemudian menggabungkan residu 1 dan 3. OxyA menggabungkan residu 2 dan 4, diikuti oleh pembentukan ikatan C-C antara residu 5 dan 7 oleh OxyC.[28] Regioselektivitas dan selektivitas atropisomer dari reaksi penggabungan satu elektron yang mungkin ini diduga terjadi karena persyaratan pelipatan dan orientasi substrat yang sebagian terikat silang di situs aktif enzim.[25] Reaksi penggabungan ditunjukkan di bawah ini.

Langkah-langkah pengikatan silang oksidatif selama biosintesis teikoplanin, dikatalisis oleh oksidase sitokrom P450 OxyB, E, A, dan C.

Glikosilasi spesifik telah terbukti terjadi setelah pembentukan aglikon heptpeptida.[29] Tiga glikosiltransferase terpisah diperlukan untuk glikosilasi aglikon teikoplanin. Tei10* mengkatalisis penambahan GlcNAc ke residu 4, diikuti oleh deasetilasi oleh Tei2*. Rantai asil (yang dihasilkan oleh aksi Tei30* dan Tei13*) kemudian ditambahkan oleh Tei11*. Tei1 kemudian menambahkan GlcNAc kedua ke gugus β-hidroksil residu 6, diikuti oleh manosilasi residu 7 yang dikatalisis oleh Tei3*.[30]

Penelitian

Para peneliti telah mengeksplorasi potensi teikoplanin sebagai agen antivirus terhadap berbagai virus, termasuk SARS-CoV-2. Studi laboratorium menunjukkan bahwa teikoplanin menghambat katepsin L, protease sel inang yang digunakan oleh SARS-CoV-2 untuk masuk ke dalam sel melalui jalur endositosis. Eksperimen in vitro telah menunjukkan kemampuan teikoplanin untuk mengurangi infeksi SARS-CoV-2, dengan nilai IC50 yang dilaporkan dalam kisaran mikromolar rendah. Hal ini menunjukkan potensi efikasi terhadap berbagai varian SARS-CoV-2 karena situs pembelahan katepsin L yang terkonservasi pada protein lonjakan SARS-CoV-2. Studi pada hewan juga menunjukkan efek perlindungan terhadap infeksi SARS-CoV-2 dengan pra-perawatan teikoplanin.[7][31][32]

Referensi

  1. ^ "Prescription medicines: registration of new generic medicines and biosimilar medicines, 2017". Therapeutic Goods Administration (TGA). 21 June 2022. Diakses tanggal 30 March 2024.
  2. ^ Human Medicines Evaluation Division (10 December 2020). "Active substance: teicoplanin" (PDF). List of nationally authorised medicinal products. European Medicines Agency.
  3. ^ a b Reynolds PE (November 1989). "Structure, biochemistry and mechanism of action of glycopeptide antibiotics". European Journal of Clinical Microbiology & Infectious Diseases. 8 (11): 943–950. doi:10.1007/BF01967563. PMID 2532132. S2CID 21551939.
  4. ^ a b "Teicoplanin Susceptibility and Minimum Inhibitory Concentration (MIC) Data" (PDF). TOKU-E.
  5. ^ Murray BE, Arias CA, Nannini EC (2014). Mandell, Douglas, and Bennett's Principles and Practice of Infectious Diseases (Edisi 8). Philadelphia, PA: Elsevier Health Sciences. hlm. 377. ISBN 978-1-4557-4801-3.
  6. ^ Gilpin M, Milner P (1997). "Resisting changes -- Over the past 40 years the glycopeptide antibiotics have played a crucial role in treating bacterial infections. But how long can it continue?". Royal Society of Chemistry. Diarsipkan dari asli tanggal 2002-12-21. Diakses tanggal 2006-10-15. - includes picture of Teicoplanin's structure.
  7. ^ a b c d e f g Vimberg V (November 2021). "Teicoplanin-A New Use for an Old Drug in the COVID-19 Era?". Pharmaceuticals (Basel, Switzerland). 14 (12): 1227. doi:10.3390/ph14121227. PMC 8708781. PMID 34959628.
  8. ^ "Actinoplanes teichomyceticus Parenti et al". ATCC (American Type Culture Collection).
  9. ^ Parenti F, Beretta G, Berti M, Arioli V (April 1978). "Teichomycins, new antibiotics from Actinoplanes teichomyceticus Nov. Sp. I. Description of the producer strain, fermentation studies and biological properties". The Journal of Antibiotics. 31 (4): 276–83. doi:10.7164/antibiotics.31.276. PMID 659325.
  10. ^ a b Trautmann M, Wiedeck H, Ruhnke M, Oethinger M, Marre R (1994). "Teicoplanin: 10 years of clinical experience". Infection. 22 (6): 430–6. doi:10.1007/BF01715507. PMID 7698846.
  11. ^ Glupczynski Y, Lagast H, Van der Auwera P, Thys JP, Crokaert F, Yourassowsky E, Meunier-Carpentier F, Klastersky J, Kains JP, Serruys-Schoutens E (January 1986). "Clinical evaluation of teicoplanin for therapy of severe infections caused by gram-positive bacteria". Antimicrobial Agents and Chemotherapy. 29 (1): 52–7. doi:10.1128/AAC.29.1.52. PMC 180363. PMID 2942100.
  12. ^ Yushchuk O, Ostash B, Truman AW, Marinelli F, Fedorenko V (April 2020). "Teicoplanin biosynthesis: unraveling the interplay of structural, regulatory, and resistance genes". Applied Microbiology and Biotechnology. 104 (8): 3279–3291. doi:10.1007/s00253-020-10436-y. PMID 32076781. S2CID 211170874.
  13. ^ a b c d e Campoli-Richards DM, Brogden RN, Faulds D (September 1990). "Teicoplanin. A review of its antibacterial activity, pharmacokinetic properties and therapeutic potential". Drugs. 40 (3): 449–486. doi:10.2165/00003495-199040030-00007. PMID 2146108. S2CID 195699141.
  14. ^ Quan M, Zhang X, Fang Q, Lv X, Wang X, Zong Z (July 2024). "Fighting against Clostridioides difficile infection: Current medications". International Journal of Antimicrobial Agents. 64 (1): 107198. doi:10.1016/j.ijantimicag.2024.107198. PMID 38734214.
  15. ^ Stabholz Y, Paul M (January 2024). "The effect of antibiotic therapy for Clostridioides difficile infection on mortality and other patient-relevant outcomes: a systematic review and meta-analysis". Clinical Microbiology and Infection. 30 (1): 51–58. doi:10.1016/j.cmi.2023.09.002. PMID 37690610.
  16. ^ de Lalla F, Nicolin R, Rinaldi E, Scarpellini P, Rigoli R, Manfrin V, Tramarin A (October 1992). "Prospective study of oral teicoplanin versus oral vancomycin for therapy of pseudomembranous colitis and Clostridium difficile-associated diarrhea". Antimicrobial Agents and Chemotherapy. 36 (10): 2192–2196. doi:10.1128/AAC.36.10.2192. PMC 245474. PMID 1444298.
  17. ^ a b Bernareggi A, Borghi A, Borgonovi M, Cavenaghi L, Ferrari P, Vékey K, Zanol M, Zerilli LF (August 1992). "Teicoplanin metabolism in humans". Antimicrobial Agents and Chemotherapy. 36 (8): 1744–1749. doi:10.1128/AAC.36.8.1744. PMC 192040. PMID 1416858.
  18. ^ Wang Y, Yao F, Chen S, Ouyang X, Lan J, Wu Z, Wang Y, Chen J, Wang X, Chen C (2023). "Optimal Teicoplanin Dosage Regimens in Critically Ill Patients: Population Pharmacokinetics and Dosing Simulations Based on Renal Function and Infection Type". Drug Design, Development and Therapy. 17: 2259–2271. doi:10.2147/DDDT.S413662. PMC 10404122. PMID 37546521.
  19. ^ Pandey A, Nikam AN, Shreya AB, Mutalik SP, Gopalan D, Kulkarni S, Padya BS, Fernandes G, Mutalik S, Prassl R (September 2020). "Potential therapeutic targets for combating SARS-CoV-2: Drug repurposing, clinical trials and recent advancements". Life Sciences. 256: 117883. doi:10.1016/j.lfs.2020.117883. PMC 7263255. PMID 32497632.
  20. ^ Geibel C, Olfert M, Knappe C, Serafimov K, Lämmerhofer M (February 2023). "Branched medium-chain fatty acid profiling and enantiomer separation of anteiso-forms of teicoplanin fatty acyl side chain RS3 using UHPLC-MS/MS with polysaccharide columns". Journal of Pharmaceutical and Biomedical Analysis. 224: 115162. doi:10.1016/j.jpba.2022.115162. PMID 36423498. S2CID 253529204.
  21. ^ Jung HM, Jeya M, Kim SY, Moon HJ, Kumar Singh R, Zhang YW, Lee JK (September 2009). "Biosynthesis, biotechnological production, and application of teicoplanin: current state and perspectives". Applied Microbiology and Biotechnology. 84 (3): 417–428. doi:10.1007/s00253-009-2107-4. PMID 19609520. S2CID 45038487.
  22. ^ Heydorn A, Petersen BO, Duus JO, Bergmann S, Suhr-Jessen T, Nielsen J (March 2000). "Biosynthetic studies of the glycopeptide teicoplanin by (1)H and (13)C NMR". The Journal of Biological Chemistry. 275 (9): 6201–6206. doi:10.1074/jbc.275.9.6201. PMID 10692413.
  23. ^ Li TL, Huang F, Haydock SF, Mironenko T, Leadlay PF, Spencer JB (January 2004). "Biosynthetic gene cluster of the glycopeptide antibiotic teicoplanin: characterization of two glycosyltransferases and the key acyltransferase". Chemistry & Biology. 11 (1): 107–119. doi:10.1016/j.chembiol.2004.01.001. PMID 15113000.
  24. ^ Kaniusaite M, Tailhades J, Kittilä T, Fage CD, Goode RJ, Schittenhelm RB, Cryle MJ (January 2021). "Understanding the early stages of peptide formation during the biosynthesis of teicoplanin and related glycopeptide antibiotics". The FEBS Journal. 288 (2): 507–529. doi:10.1111/febs.15350. PMID 32359003. S2CID 218481859.
  25. ^ a b c Kahne D, Leimkuhler C, Lu W, Walsh C (February 2005). "Glycopeptide and lipoglycopeptide antibiotics". Chemical Reviews. 105 (2): 425–448. doi:10.1021/cr030103a. PMID 15700951.
  26. ^ Kittilä T, Kittel C, Tailhades J, Butz D, Schoppet M, Büttner A, Goode RJ, Schittenhelm RB, van Pee KH, Süssmuth RD, Wohlleben W, Cryle MJ, Stegmann E (September 2017). "Halogenation of glycopeptide antibiotics occurs at the amino acid level during non-ribosomal peptide synthesis". Chemical Science. 8 (9): 5992–6004. doi:10.1039/C7SC00460E. PMC 5620994. PMID 28989629.
  27. ^ Haslinger K, Peschke M, Brieke C, Maximowitsch E, Cryle MJ (May 2015). "X-domain of peptide synthetases recruits oxygenases crucial for glycopeptide biosynthesis". Nature. 521 (7550): 105–109. Bibcode:2015Natur.521..105H. doi:10.1038/nature14141. PMID 25686610. S2CID 4466657.
  28. ^ Peschke M, Brieke C, Cryle MJ (October 2016). "F-O-G Ring Formation in Glycopeptide Antibiotic Biosynthesis is Catalysed by OxyE". Scientific Reports. 6 (1): 35584. Bibcode:2016NatSR...635584P. doi:10.1038/srep35584. PMC 5067714. PMID 27752135.
  29. ^ Kaplan J, Korty BD, Axelsen PH, Loll PJ (May 2001). "The role of sugar residues in molecular recognition by vancomycin". Journal of Medicinal Chemistry. 44 (11): 1837–1840. doi:10.1021/jm0005306. PMID 11356118.
  30. ^ Yushchuk O, Ostash B, Pham TH, Luzhetskyy A, Fedorenko V, Truman AW, Horbal L (August 2016). "Characterization of the Post-Assembly Line Tailoring Processes in Teicoplanin Biosynthesis". ACS Chemical Biology. 11 (8): 2254–2264. doi:10.1021/acschembio.6b00018. PMID 27285718.
  31. ^ Yu F, Pan T, Huang F, Ying R, Liu J, Fan H, Zhang J, Liu W, Lin Y, Yuan Y, Yang T, Li R, Zhang X, Lv X, Chen Q, Liang A, Zou F, Liu B, Hu F, Tang X, Li L, Deng K, He X, Zhang H, Zhang Y, Ma X (2022). "Glycopeptide Antibiotic Teicoplanin Inhibits Cell Entry of SARS-CoV-2 by Suppressing the Proteolytic Activity of Cathepsin L". Frontiers in Microbiology. 13: 884034. doi:10.3389/fmicb.2022.884034. PMC 9096618. PMID 35572668.
  32. ^ Huang J, Ma Q, Su Z, Cheng X (October 2024). "Advancements in the Development of Anti-SARS-CoV-2 Therapeutics". International Journal of Molecular Sciences. 25 (19): 10820. doi:10.3390/ijms251910820. PMC 11477007. PMID 39409149.

Konten ini disalin dari wikipedia, mohon digunakan dengan bijak.

Toploker.com

Beranda

Program Studi

Karirnews
×
Advertisement