Ensiklopedia Dunia

Temukan artikel dan sumber daya untuk membantu menjawab pertanyaan Anda.

Neuropeptida

Neuropeptida Y

Neuropeptida adalah pembawa pesan kimia yang terdiri dari rantai kecil asam amino yang disintesis dan dilepaskan oleh neuron. Neuropeptida biasanya berikatan dengan reseptor yang terhubung dengan protein G (GPCR) untuk memodulasi aktivitas saraf dan jaringan lain seperti usus, otot, dan jantung.

Neuropeptida disintesis dari protein prekursor besar yang dipotong dan diproses pasca-translasi kemudian dikemas ke dalam vesikel inti padat besar. Neuropeptida sering dilepaskan bersamaan dengan neuropeptida dan neurotransmiter lain dalam satu neuron, menghasilkan berbagai efek. Setelah dilepaskan, neuropeptida dapat berdifusi secara luas untuk memengaruhi berbagai target.

Neuropeptida adalah pembawa pesan kimia yang sangat kuno dan sangat beragam. Placozoa seperti Trichoplax, yakni hewan yang sangat primitif dan tidak memiliki neuron, menggunakan peptida untuk komunikasi antar sel dengan cara yang mirip dengan neuropeptida pada hewan yang lebih tinggi ataupun manusia.

Contoh

Sinyal peptida berperan dalam pemrosesan informasi yang berbeda dari neurotransmiter konvensional, dan banyak yang tampaknya secara khusus terkait dengan perilaku tertentu. Misalnya, pada manusia dan mamalia, oksitosin[1] dan vasopresin[2] memiliki efek yang mencolok dan spesifik pada perilaku sosial, termasuk perilaku keibuan dan ikatan pasangan. Pada invertebrata, CCAP memiliki beberapa fungsi termasuk mengatur detak jantung,[3] alatostatin[4] dan proktolin[5] mengatur asupan makanan dan pertumbuhan, dan bursikon[6] mengontrol penyamakan kutikula.

Sintesis

Neuropeptida disintesis dari protein prekursor tidak aktif yang disebut "prepropeptida".[7] Prepropeptida mengandung sekuens untuk keluarga peptida yang berbeda dan sering kali mengandung salinan duplikat dari peptida yang sama, tergantung pada organisme.[8] Selain sekuens peptida prekursor, prepropeptida juga mengandung peptida sinyal, peptida spacer, dan situs pemecahan.[9] Sekuens peptida sinyal memandu protein ke jalur sekresi, dimulai dari retikulum endoplasma. Sekuens peptida sinyal dihilangkan di retikulum endoplasma, menghasilkan propeptida. Propeptida bergerak ke badan Golgi di mana ia dipotong secara proteolitik dan diproses menjadi beberapa peptida. Peptida dikemas ke dalam vesikel inti padat, di mana pemecahan dan pemrosesan lebih lanjut seperti amidasi C-terminal dapat terjadi. Vesikel inti padat diangkut ke seluruh neuron dan dapat melepaskan peptida di celah sinaptik, badan sel, dan sepanjang akson.[7][10][11][12]

Satu organisme dapat menggunakan ratusan neuropeptida yang berbeda. Pada C. elegans misalnya, 120 gen menentukan lebih dari 250 neuropeptida.[13]

Mekanisme

Neuropeptida dilepaskan oleh vesikel inti padat setelah depolarisasi sel. Dibandingkan dengan pensinyalan neurotransmiter klasik, pensinyalan neuropeptida lebih sensitif. Afinitas reseptor neuropeptida berada dalam kisaran nanomolar hingga mikromolar, sedangkan afinitas neurotransmiter berada dalam kisaran mikromolar hingga milimolar. Selain itu, vesikel inti padat mengandung sejumlah kecil neuropeptida (3 - 10 mM) dibandingkan dengan vesikel sinaptik yang mengandung neurotransmiter (misalnya 100 mM untuk asetilkolina).[14] Bukti menunjukkan bahwa neuropeptida dilepaskan setelah pelepasan atau ledakan frekuensi tinggi, yang membedakan pelepasan vesikel inti padat dari pelepasan vesikel sinaptik. Neuropeptida menggunakan transmisi volume dan tidak diserap kembali dengan cepat, memungkinkan difusi melintasi area yang luas (nm hingga mm) untuk mencapai target. Hampir semua neuropeptida berikatan dengan reseptor yang terhubung dengan protein G (GPCR), menginduksi kaskade pembawa pesan kedua untuk memodulasi aktivitas saraf dalam skala waktu yang panjang.[7][10][11]

Ekspresi neuropeptida dalam sistem saraf sangat beragam. Neuropeptida sering dilepaskan bersamaan dengan neuropeptida dan neurotransmiter lainnya, menghasilkan beragam efek tergantung pada kombinasi pelepasannya.[11][15] Misalnya, peptida vasoaktif usus biasanya dilepaskan bersamaan dengan asetilkolina.[16] Pelepasan neuropeptida juga bisa spesifik. Pada larva Drosophila misalnya, hormon eklosi diekspresikan hanya pada dua neuron.[12]

Pelepasan Bersama

Neuropeptida sering dilepaskan bersamaan dengan neurotransmiter dan neuropeptida lainnya untuk memodulasi aktivitas sinaptik. Vesikel sinaptik dan vesikel inti padat dapat memiliki sifat aktivasi yang berbeda untuk pelepasan, menghasilkan kombinasi pelepasan bersama yang bergantung pada konteks.[17][18][19] Misalnya, neuron motorik serangga bersifat glutamatergik dan beberapa di antaranya mengandung vesikel inti padat dengan proktolin. Pada aktivasi frekuensi rendah, hanya glutamat yang dilepaskan, sehingga menghasilkan eksitasi otot yang cepat dan mendadak. Namun, pada aktivasi frekuensi tinggi vesikel inti padat melepaskan proktolin, yang menyebabkan kontraksi berkepanjangan.[20] Dengan demikian, pelepasan neuropeptida dapat disesuaikan untuk memodulasi aktivitas sinaptik dalam konteks tertentu.

Beberapa daerah sistem saraf terspesialisasi untuk melepaskan serangkaian peptida yang berbeda. Misalnya, hipotalamus dan kelenjar pituitari melepaskan peptida (misalnya TRH, GnRH, CRH, SST) yang bertindak sebagai hormon[21][22] Pada satu subpopulasi nukleus arkuata hipotalamus, tiga peptida anorektik diekspresikan bersama: hormon perangsang melanosit α (α-MSH), peptida mirip galanin, dan transkrip yang diatur kokain dan amfetamin (CART), dan pada subpopulasi lain dua peptida oreksigenik diekspresikan bersama, neuropeptida Y dan peptida terkait agouti (AGRP).[23] Peptida-peptida ini semuanya dilepaskan dalam kombinasi yang berbeda untuk memberi sinyal rasa lapar dan kenyang.[24]

Berikut adalah daftar peptida neuroaktif yang dilepaskan bersama dengan neurotransmiter lain. Nama-nama neurotransmiter ditunjukkan dengan huruf tebal.

Norepinefrin (noradrenalin). Pada neuron kelompok sel A2 di nukleus traktus soliter, norepinefrin terdapat bersamaan dengan:

GABA

Asetilkolina

  • VIP
  • Substansi P

Dopamin

Epinefrin (adrenalin)

  • Neuropeptida Y
  • Neurotensin

Serotonin (5-HT)

Beberapa neuron menghasilkan beberapa peptida yang berbeda. Misalnya, vasopresin hidup berdampingan dengan dinorfin dan galanin di neuron magnoselular nukleus supraoptik dan nukleus paraventrikular, dan dengan CRF (di neuron parvoselular nukleus paraventrikular).

Oksitosin di nukleus supraoptik hidup berdampingan dengan enkefalin, dinorfin, transkrip yang diatur kokain dan amfetamin (CART), dan kolesistokinin.

Target Reseptor

Sebagian besar neuropeptida bekerja pada reseptor yang terhubung dengan protein G (GPCR). Neuropeptida-GPCR terbagi menjadi dua famili: seperti rodopsin dan kelas sekretin.[25] Sebagian besar peptida mengaktifkan satu GPCR, sementara beberapa mengaktifkan beberapa GPCR (misalnya AstA, AstC, DTK).[15] Hubungan pengikatan peptida-GPCR sangat terkonservasi pada manusia dan hewan. Selain hubungan struktural yang terkonservasi, beberapa fungsi peptida-GPCR juga terkonservasi di manusia dan hewan. Misalnya, pensinyalan neuropeptida F/neuropeptida Y secara struktural dan fungsional terkonservasi antara serangga serta manusia dan mamalia.[15]

Meskipun peptida sebagian besar menargetkan reseptor metabotropik, ada beberapa bukti bahwa neuropeptida berikatan dengan target reseptor lain. Saluran ion yang diatur peptida (saluran natrium yang diatur FMRFamida) telah ditemukan pada siput dan Hydra.[26] Contoh lain dari target non-GPCR meliputi: peptida mirip insulin dan reseptor tirosin-kinase pada Drosophila dan peptida natriuretik atrium dan hormon eklosi dengan reseptor guanilil siklase terikat membran pada manudia dan mamalia serta serangga.[27]

Aksi

Karena sifat modulator dan difusifnya, neuropeptida dapat bertindak pada berbagai skala waktu dan ruang. Peta interaksi yang hampir lengkap diketahui setidaknya untuk satu hewan kecil yakni C. elegans.[28]

Untuk banyak hewan lain dan manusia, setidaknya beberapa aksi neuropeptida diketahui, seperti yang ditunjukkan pada bagian contoh di atas.

Evolusi pensinyalan neuropeptida

Peptida adalah sistem pensinyalan kuno yang ditemukan pada manusia dan hampir semua hewan di Bumi.[29][30] Pengurutan genom mengungkapkan bukti adanya gen neuropeptida pada Cnidaria, Ctenophora, dan Placozoa, beberapa hewan tertua yang masih hidup dengan sistem saraf atau jaringan mirip saraf.[31][32][33][8] Studi terbaru juga menunjukkan bukti genomik adanya mesin pemrosesan neuropeptida pada metazoa dan choanoflagellata, yang menunjukkan bahwa pensinyalan neuropeptida mungkin mendahului perkembangan jaringan saraf.[34] Selain itu, pensinyalan saraf Ctenophora dan Placozoa sepenuhnya bersifat peptidergik dan tidak memiliki neurotransmiter amina utama seperti asetilkolina, dopamin, dan serotonin.[35][29] Hal ini juga menunjukkan bahwa pensinyalan neuropeptida berkembang sebelum neurotransmiter amina.

Penggunaan

Neuropeptida dan antagonis yang mengikat reseptornya dapat digunakan sebagai insektisida,[36] termasuk neuropeptida alami[37] dan senyawa sintetis yang dirancang untuk memblokir reseptornya.[38]

Pada manusia, neuropeptida telah terlibat dalam beberapa penyakit manusia.[39] Antagonis terhadap reseptor terkait mungkin memiliki aplikasi klinis.[40]

Sejarah penelitian

Pada awal tahun 1900-an, pembawa pesan kimia diekstraksi secara kasar dari seluruh otak dan jaringan hewan dan dipelajari efek fisiologisnya. Pada tahun 1931, von Euler dan Gaddum menggunakan metode serupa untuk mencoba mengisolasi asetilkolina tetapi malah menemukan zat peptida yang menginduksi perubahan fisiologis termasuk kontraksi otot dan penurunan tekanan darah. Efek ini tidak dihilangkan dengan menggunakan atropin, sehingga menyingkirkan zat tersebut sebagai asetilkolina.[41][16]

Pada serangga, proktolin adalah neuropeptida pertama yang diisolasi dan diurutkan.[42][43] Pada tahun 1975, Alvin Starratt dan Brian Brown mengekstrak peptida dari otot usus belakang kecoa dan menemukan bahwa aplikasinya meningkatkan kontraksi otot. Meskipun Starratt dan Brown awalnya menganggap proktolin sebagai neurotransmiter eksitatori, proktolin kemudian dikonfirmasi sebagai peptida neuromodulator.[44]

David de Wied pertama kali menggunakan istilah "neuropeptida" pada tahun 1970-an untuk membedakan peptida yang berasal dari sistem saraf.[9][14]

Referensi

  1. ^ Audunsdottir K, Quintana DS (25 Januari 2022). "Oxytocin's dynamic role across the lifespan". Aging Brain (dalam bahasa Inggris). 2 100028. doi:10.1016/j.nbas.2021.100028. ISSN 2589-9589. PMC 9997153. PMID 36908876. S2CID 246314607.
  2. ^ Insel TR (Maret 2010). "The challenge of translation in social neuroscience: a review of oxytocin, vasopressin, and affiliative behavior". Neuron (dalam bahasa Inggris). 65 (6): 768–79. doi:10.1016/j.neuron.2010.03.005. PMC 2847497. PMID 20346754.
  3. ^ R. Nichols; S. Kaminski; E. Walling; E. Zornik (1999). "Regulating the activity of a cardioacceleratory peptide". Peptides. 20 (10): 1153–1158. doi:10.1016/S0196-9781(99)00118-7. PMID 10573286. S2CID 29101538.
  4. ^ Stay B, Tobe SS (2007). "The role of allatostatins in juvenile hormone synthesis in insects and crustaceans". Annu. Rev. Entomol. 52: 277–99. doi:10.1146/annurev.ento.51.110104.151050. PMID 16968202.
  5. ^ SLAMA, KARE; KONOPINSKA, DANUTA; Sobotka, W (2013). "Effects of proctolin on autonomic physiological functions in insects" (PDF). EJE. 90 (1): 23–35.
  6. ^ Huang J, Zhang Y, Li M, et al. (Februari 2007). "RNA interference-mediated silencing of the bursicon gene induces defects in wing expansion of silkworm". FEBS Lett. 581 (4): 697–701. Bibcode:2007FEBSL.581..697H. doi:10.1016/j.febslet.2007.01.034. PMID 17270178. S2CID 21816309.
  7. ^ a b c Mains RE, Eipper BA (1999). "The Neuropeptides". Basic Neurochemistry (Edisi 6th). Lippincott-Raven. ISBN 978-0-397-51820-3.
  8. ^ a b Elphick MR, Mirabeau O, Larhammar D (Februari 2018). "Evolution of neuropeptide signalling systems". The Journal of Experimental Biology. 221 (Pt 3): jeb151092. Bibcode:2018JExpB.221B1092E. doi:10.1242/jeb.151092. PMC 5818035. PMID 29440283.
  9. ^ a b "nEUROSTRESSPEP: Insect Neuropeptides". www.neurostresspep.eu. Diakses tanggal 25 Agustus 2021.
  10. ^ a b Hökfelt T, Bartfai T, Bloom F (Agustus 2003). "Neuropeptides: opportunities for drug discovery". The Lancet. Neurology. 2 (8): 463–472. doi:10.1016/S1474-4422(03)00482-4. PMID 12878434. S2CID 23326450.
  11. ^ a b c Russo AF (Mei 2017). "Overview of Neuropeptides: Awakening the Senses?". Headache. 57 (Suppl 2): 37–46. doi:10.1111/head.13084. PMC 5424629. PMID 28485842.
  12. ^ a b Nässel DR, Zandawala M (Agustus 2019). "Recent advances in neuropeptide signaling in Drosophila, from genes to physiology and behavior". Progress in Neurobiology. 179 101607. doi:10.1016/j.pneurobio.2019.02.003. PMID 30905728. S2CID 84846652.
  13. ^ Alcedo, Joy; Prahlad, Veena (2020). "Neuromodulators: an essential part of survival". Journal of Neurogenetics. 34 (3–4). Taylor \& Francis: 475–481. doi:10.1080/01677063.2020.1839066. PMC 7811185. PMID 33170042.
  14. ^ a b Mains RE, Eipper BA (1999). "The Neuropeptides". Basic Neurochemistry: Molecular, Cellular and Medical Aspects. 6th edition (dalam bahasa Inggris). Lippincott-Raven.
  15. ^ a b c Nässel DR, Winther AM (September 2010). "Drosophila neuropeptides in regulation of physiology and behavior". Progress in Neurobiology. 92 (1): 42–104. doi:10.1016/j.pneurobio.2010.04.010. PMID 20447440. S2CID 24350305.
  16. ^ a b Dori I, Parnavelas JG (Juli 1989). "The cholinergic innervation of the rat cerebral cortex shows two distinct phases in development". Experimental Brain Research. 76 (2): 417–423. doi:10.1007/BF00247899. PMID 2767193. S2CID 19504097.
  17. ^ Nässel DR (23 Maret 2018). "Substrates for Neuronal Cotransmission With Neuropeptides and Small Molecule Neurotransmitters in Drosophila". Frontiers in Cellular Neuroscience. 12: 83. doi:10.3389/fncel.2018.00083. PMC 5885757. PMID 29651236.
  18. ^ van den Pol AN (Oktober 2012). "Neuropeptide transmission in brain circuits". Neuron. 76 (1): 98–115. doi:10.1016/j.neuron.2012.09.014. PMC 3918222. PMID 23040809.
  19. ^ Nusbaum MP, Blitz DM, Swensen AM, Wood D, Marder E (Maret 2001). "The roles of co-transmission in neural network modulation". Trends in Neurosciences (dalam bahasa English). 24 (3): 146–154. doi:10.1016/S0166-2236(00)01723-9. PMID 11182454. S2CID 8994646. Pemeliharaan CS1: Bahasa yang tidak diketahui (link)
  20. ^ Adams ME, O'Shea M (Juli 1983). "Peptide cotransmitter at a neuromuscular junction". Science. 221 (4607): 286–289. Bibcode:1983Sci...221..286A. doi:10.1126/science.6134339. PMID 6134339.
  21. ^ "The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1977". NobelPrize.org (dalam bahasa American English). Diakses tanggal 15 Desember 2021.
  22. ^ Childs GV, Westlund KN, Tibolt RE, Lloyd JM (September 1991). "Hypothalamic regulatory peptides and their receptors: cytochemical studies of their role in regulation at the adenohypophyseal level". Journal of Electron Microscopy Technique. 19 (1): 21–41. doi:10.1002/jemt.1060190104. PMID 1660066.
  23. ^ Lau J, Farzi A, Qi Y, Heilbronn R, Mietzsch M, Shi YC, Herzog H (Januari 2018). "CART neurons in the arcuate nucleus and lateral hypothalamic area exert differential controls on energy homeostasis". Molecular Metabolism. 7: 102–118. doi:10.1016/j.molmet.2017.10.015. PMC 5784325. PMID 29146410.
  24. ^ Luckman SM, Lawrence CB (Maret 2003). "Anorectic brainstem peptides: more pieces to the puzzle". Trends in Endocrinology and Metabolism. 14 (2): 60–65. doi:10.1016/S1043-2760(02)00033-4. PMID 12591175. S2CID 25055675.
  25. ^ Brody T, Cravchik A (Juli 2000). "Drosophila melanogaster G protein-coupled receptors". The Journal of Cell Biology. 150 (2): F83 – F88. doi:10.1083/jcb.150.2.f83. PMC 2180217. PMID 10908591.
  26. ^ Dürrnagel S, Kuhn A, Tsiairis CD, Williamson M, Kalbacher H, Grimmelikhuijzen CJ, et al. (April 2010). "Three homologous subunits form a high affinity peptide-gated ion channel in Hydra". The Journal of Biological Chemistry. 285 (16): 11958–11965. doi:10.1074/jbc.M109.059998. PMC 2852933. PMID 20159980.
  27. ^ Chang JC, Yang RB, Adams ME, Lu KH (Agustus 2009). "Receptor guanylyl cyclases in Inka cells targeted by eclosion hormone". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 106 (32): 13371–13376. Bibcode:2009PNAS..10613371C. doi:10.1073/pnas.0812593106. PMC 2726410. PMID 19666575.
  28. ^ Ripoll-Sánchez, Lidia; Watteyne, Jan; Sun, HaoSheng; Fernandez, Robert; Taylor, Seth R.; Weinreb, Alexis; Bentley, Barry L.; Hammarlund, Marc; Miller III, David M.; Hobert, Oliver; Beets, Isabel; Vértes, Petra E.; Schafer, William R. (2023). "The neuropeptidergic connectome of C. elegans". Neuron. 111 (22). Elsevier: 3570–3589. doi:10.1016/j.neuron.2023.09.043. PMC 7615469. PMID 37935195.
  29. ^ a b Schoofs L, De Loof A, Van Hiel MB (Januari 2017). "Neuropeptides as Regulators of Behavior in Insects". Annual Review of Entomology. 62: 35–52. doi:10.1146/annurev-ento-031616-035500. PMID 27813667.
  30. ^ Jékely G (Maret 2021). "The chemical brain hypothesis for the origin of nervous systems". Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences. 376 (1821) 20190761. doi:10.1098/rstb.2019.0761. PMC 7935135. PMID 33550946.
  31. ^ Sachkova MY, Nordmann EL, Soto-Àngel JJ, Meeda Y, Górski B, Naumann B, et al. (Desember 2021). "Neuropeptide repertoire and 3D anatomy of the ctenophore nervous system". Current Biology. 31 (23): 5274–5285.e6. Bibcode:2021CBio...31E5274S. doi:10.1016/j.cub.2021.09.005. PMID 34587474. S2CID 238210404.
  32. ^ Takahashi T, Takeda N (Januari 2015). "Insight into the molecular and functional diversity of cnidarian neuropeptides". International Journal of Molecular Sciences. 16 (2): 2610–2625. doi:10.3390/ijms16022610. PMC 4346854. PMID 25625515.
  33. ^ Mirabeau O, Joly JS (Mei 2013). "Molecular evolution of peptidergic signaling systems in bilaterians". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 110 (22): E2028 – E2037. Bibcode:2013PNAS..110E2028M. doi:10.1073/pnas.1219956110. PMC 3670399. PMID 23671109.
  34. ^ Yañez-Guerra LA, Thiel D, Jékely G (April 2022). "Premetazoan Origin of Neuropeptide Signaling". Molecular Biology and Evolution. 39 (4) msac051. doi:10.1093/molbev/msac051. PMC 9004410. PMID 35277960.
  35. ^ Varoqueaux F, Williams EA, Grandemange S, Truscello L, Kamm K, Schierwater B, et al. (November 2018). "High Cell Diversity and Complex Peptidergic Signaling Underlie Placozoan Behavior". Current Biology. 28 (21): 3495–3501.e2. Bibcode:2018CBio...28E3495V. doi:10.1016/j.cub.2018.08.067. PMID 30344118. S2CID 53044824.
  36. ^ Elakkiya, K; Yasodha, P; Leo Justin, CG; Kumar, Vijay Akshay (2019). "Neuropeptides as novel insecticidal agents". Int J Curr Microbiol Appl Sci. 8 (2): 2019.
  37. ^ Schwartz, Elisabeth F; Mourão, Caroline BF; Moreira, Karla G; Camargos, Thalita S; Mortari, Márcia R (2012). "Arthropod venoms: a vast arsenal of insecticidal neuropeptides". Peptide Science. 98 (4). Wiley Online Library: 385–405. doi:10.1002/bip.22100. PMID 23193602.
  38. ^ Gilon, Chaim; Zeltser, Irina; Daniel, Shai; Ben-Aziz, Orna; Schefler, Irit; Altstein, Miriam (1997). "Rationally designed neuropeptide antagonists: a novel approach for generation of environmentally friendly insecticides" (PDF). Invertebrate Neuroscience. 3 (2–3). Springer: 245–250. doi:10.1007/BF02480381.
  39. ^ Holmes, Andrew; Heilig, Markus; Rupniak, Nadia MJ; Steckler, Thomas; Griebel, Guy (2003). "{Neuropeptide systems as novel therapeutic targets for depression and anxiety disorders}". Trends in Pharmacological Sciences. 24 (11). Elsevier: 580–588. doi:10.1016/j.tips.2003.09.011. PMID 14607081.
  40. ^ Brothers, Shaun P; Wahlestedt, Claes (2010). "Therapeutic potential of neuropeptide Y (NPY) receptor ligands". EMBO Molecular Medicine. 2 (11). WILEY-VCH Verlag Weinheim: 429–439. doi:10.1002/emmm.201000100. PMC 3394504. PMID 20972986.
  41. ^ V Euler US, Gaddum JH (Juni 1931). "An unidentified depressor substance in certain tissue extracts". The Journal of Physiology. 72 (1): 74–87. doi:10.1113/jphysiol.1931.sp002763. PMC 1403098. PMID 16994201.
  42. ^ Lange AB, Orchard I (2006). "Proctolin in Insects". Handbook of Biologically Active Peptides. hlm. 177–181. doi:10.1016/B978-012369442-3/50030-1. ISBN 978-0-12-369442-3.
  43. ^ Starratt AN, Brown BE (Oktober 1975). "Structure of the pentapeptide proctolin, a proposed neurotransmitter in insects". Life Sciences. 17 (8): 1253–1256. doi:10.1016/0024-3205(75)90134-4. PMID 576.
  44. ^ Tanaka Y (2016). "Proctolin". Handbook of Hormones. doi:10.1016/B978-0-12-801028-0.00067-2. ISBN 978-0-12-801028-0.

Pranala luar

Wikimedia Commons memiliki media mengenai Neuropeptides.
Lihat entri neuropeptide di kamus bebas Wikikamus.

Konten ini disalin dari wikipedia, mohon digunakan dengan bijak.

Toploker.com

Beranda

Program Studi

Karirnews
×
Advertisement